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Tommasi, Sara (2013) Caratterizzazione funzionale del legame fra perossiredossina 2 umana ed eme. [Laurea specialistica a ciclo unico]

Per questo documento il full-text online non disponibile.

Abstract

Prx2 lega l'emina con una costante di dissociazione pari a 50nM. Tale legame porta alla formazione di un complesso con l'enzima che si inattiva. Abbiamo ipotizzato che in tale interazione siano coinvolti i residui di cisteina implicati nel meccanismo catalitico. L'enzima complessato con emina si presenta in forma dimerica ossidata, una mole di emina lega il dimero di prx2. L'eme è esacoordinato, eme modulato da Prx2.

Tipologia del documento:Laurea specialistica a ciclo unico
Corsi di Laurea specialistica a ciclo unico:Facoltà di Farmacia > Chimica e tecnologia farmaceutiche
Parole chiave:Perossiredossina 2, eme.
Settori scientifico-disciplinari del MIUR:Area 05 - Scienze biologiche > BIO/10 Biochimica
Codice ID:43626
Relatore:De Filippis, Vincenzo
Correlatore:Bertoldi, Mariarita
Data della tesi:24 Giugno 2013
Biblioteca:Polo di Scienze > Polo di Scienze - Bibl. Scienze del Farmaco, via Marzolo 5
Collocazione:CTF.12/13.093
Note per la fruizione:Rivolgersi al personale della biblioteca. Tutte le tesi sono escluse dal servizio di prestito interbibliotecario (ILL) e fornitura documenti (DD).
Tipo di fruizione per il documento:consultazione / prestito / riproduzione
Tesi sperimentale (Si) o compilativa (No)?:

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